Określono strukturę krystaliczną domeny izomerazowej syntazy glukozamino-6-fosforanu z Candida albicans w stanie natywnym, oraz w kompleksie z inhibitorem allosterycznym UDP-GlcNAc, fruktozo-6-P, glukozo-6-P oraz analogiem stanu przejściowego reakcji enzymatycznej - 2-amino-2-deoksy-D-mannitolo-6-P (ADMP). Na podstawie wyników badań metodą niskokątowego rozpraszania promieni X (SAXS) wydedukowano przypuszczalną strukturę kompletnej syntazy GlcN-6-P w roztworze. Tetrameryczna cząsteczka może być opisana jako dimer dimerów. Rdzeń białka stanowi tetramer domen izomerazowych. UDP-GlcNAc wiąże się wraz z kationem metalu na powierzchni domeny izomerazowej w dobrze zdefiniowanej niszy. Reszty odpowiedzialne za tworzenie tetrameru oraz za wiązanie UDP-GlcNAc występują tylko w sekwencjach syntazy GlcN-6-P pochodzenia eukariotycznego.
Autorzy
- Jolanta Raczyńska,
- Jarosław Olchowy link otwiera się w nowej karcie ,
- Peter Konariev,
- Dmitri Svergun,
- prof. dr hab. inż. Sławomir Milewski link otwiera się w nowej karcie ,
- Wojciech Rypniewski
Informacje dodatkowe
- DOI
- Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego link otwiera się w nowej karcie 10.1016/j.jmb.2007.07.002
- Kategoria
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Język
- angielski
- Rok wydania
- 2007
