Repozytorium publikacji - Politechnika Gdańska

Reduktaza NADPH:cytochrom P450 (CPR) zlokalizowana w siateczce śródplazmatycznej większości komórek eukariotycznych jest przedstawicielem rodziny reduktaz diflawinowych. Białko CPR składa się z trzech domen. Jedna z nich, na C-końcu, wiąże cząsteczkę FAD i NADPH, druga, na N-końcu, cząsteczkę FMN, trzecia jest domeną regulacyjną. Enzym ten posiada zdolność jednoczesnego przyjmowania dwóch równoważników jonu hydroniowego z NADPH i przenoszenia ich pojedynczo na hemową grupę prostetyczną izoform cytochromu P450. Cykl katalityczny enzymu przebiega z udziałem kompleksu przejściowego (FMNH-FADH) poprzez znaczne zmiany konformacyjne indukowane związaniem NADPH w centrum aktywnym enzymu. Wykazano, że u myszy reduktaza CPR jest konieczna dla aktywności izoform cytochromu P450, ale kompleks tych białek nie jest niezbędny dla życia zwierząt. Poza udziałem w aktywności izoform cytochromu P450, CPR uczestniczy też w transporcie elektronów na inne fizjologiczne akceptory, m.in. cytochrom b5, oksygenazę hemową oraz monooksygenazę skwalenu i reduktazę 7-dehydrocholesterolu. Poza tym CPR pełni również funkcję samodzielnego katalizatora metabolizmu redukcyjnego proleków, w szczególności leków przeciwnowotworowych.

Autorzy

• Anita Wiśniewska,
• Karolina Jagiełło link otwiera się w nowej karcie ,
• prof. dr hab. inż. Zofia Mazerska link otwiera się w nowej karcie