W artykule opisano izolację i charakterystykę właściwości natywnego enzymu, syntazy GlcN-6-P z komórek dimorficznego grzyba patogennego Sporothrix schenckii. Masę cząsteczkową enzymu natywnego określono na 350 kDa, a enzymu zdenaturowanego na około 79 kDa, co sugeruje homotetrameryczną strukturę białka. Wartość punktu izoelektrycznego wyniosła 6,26; wyznaczono także parametry kinetyczne katalizowanej reakcji. Aktywność enzymu była hamowana przez UDP-GlcNAc, przy czym silniejszy efekt inhibicyjny obserwowano w obecności Glc-6-P. Fosforylacja enzymu przez kinazę białkową stymulowała jego aktywność. Analog glutaminy, FMDP, hamował silniej aktywność enzymu, niż analog stanu przejściowego, ADGP, jednakże drugi z wymienionych związków okazał się silniejszym inhibitorem wzrostu komórek w hodowli zawiesinowej.
Autorzy
- Joaquin Gonzalez-Ibarra,
- prof. dr hab. inż. Sławomir Milewski link otwiera się w nowej karcie ,
- Julio Villagomez-Castro,
- Carmen Cano-Canchola,
- Everardo Lopez-Romero
Informacje dodatkowe
- Kategoria
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ
- artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
- Język
- angielski
- Rok wydania
- 2010
