Repozytorium publikacji - Politechnika Gdańska

Izoenzymy UDP-glukuronylotransferazy (EC. 2.4.1.17), UGT, katalizują w organizmach ssaków reakcję koniugacji grupy glikozylowej pochodzącej z nukleotydu UDPGA z aglikonem. UDPGA jest przyłączany do odpowiedniej grupy funkcyjnej metabolitu I fazy, rzadziej związku wyjściowego, przez co polarność aglikonu i zdolność jego wydalania z komórki zwiększa się, a to w konsekwencji obniża efekt toksyczny.Struktura UGT zawiera 2 domeny. Domena N-końcowa odpowiedzialna jest za wiązanie aglikonu, zaś C-końcowa wiąże kwas urydyno-5'-difosfoglukuronowy. Cechą wyróżniającą tą grupę enzymów jest umiejscowienie w błonie siateczki śródplazmatycznej, ER, za pomocą kotwiczącego tam transbłonowego fragmentu domeny C-końcowej. Wynika stąd latencja aktywności enzymów oraz fakt, że transport kofaktora UDPGA i produktów sprzęgania przez błonę ER wymaga specyficznych transporterów, odpowiednio nukleotydowych NST i anionowych ATER. UDP-glukuronylotransferazy funkcjonują przeważnie jako homo- lub heterodimery, a niektóre z dimerów tworzą tetramery. 19 ludzkich białek UGT kodowanych jest przez 3 podrodziny genów UGT1A, UGT2A i UGT2B, odpowiedzialnych za obecność produktów ich ekspresji głównie w wątrobie, ale i w żołądku, płucach czy nabłonku jelit.

Autorzy

• mgr inż. Barbara Fedejko - Kap link otwiera się w nowej karcie ,
• prof. dr hab. inż. Zofia Mazerska link otwiera się w nowej karcie