Repozytorium publikacji - Politechnika Gdańska

N3-oksoacylowe pochodne kwasu l-2,3-diaminopropanowego zawierające ugrupowanie epoksydowe lub układ sprzężonych wiązań podwójnych inaktywują syntaze glukozamino-6-fosforanu (GlcN-6-P) z S. cerevisiae. Wyniki badań kinetycznych inaktywacji enzymu wskazują na dwuetapowy przebieg tej reakcji, przy czym tworzenie kompleksu enzym:ligand poprzedza nieodwracalną modyfikację enzymu. Badane związki różniły się powinowactwem do centrum aktywnego enzymu, przy czym inhibitory zawierające ugrupowanie ketonu fenylowego wiązały się z enzymem silniej niż ich odpowiedniki z ugrupowaniem ketonu metylowego. Molekularny mechanizm inaktywacji enzymu badany był z zastosowaniem 2D NMR, MS i spektroskopii UV-vis. Zidentyfikowano podstawioną pochodną tiazynową jako główny produkt reakcji modelowej związku 1 z estrem metylowym L-cysteiny, a obecność odpowiedniego cyklicznego produktu stwierdzono

Autorzy

• Robert Jędrzejczak link otwiera się w nowej karcie ,
• dr hab. inż. Marek Wojciechowski link otwiera się w nowej karcie ,
• prof. dr hab. inż. Ryszard Andruszkiewicz link otwiera się w nowej karcie ,
• dr inż. Paweł Sowiński link otwiera się w nowej karcie ,
• prof. dr hab. inż. Agata Kot-Wasik link otwiera się w nowej karcie ,
• prof. dr hab. inż. Sławomir Milewski link otwiera się w nowej karcie