Repozytorium publikacji - Politechnika Gdańska

Ustawienia strony

english
Repozytorium publikacji
Politechniki Gdańskiej

Treść strony

Oddziaływania międzycząsteczkowe w wybranych układach trójskładnikowych: woda - osmolit - model łańcucha białkowego

W niniejszej rozprawie przedstawione zostały wyniki moich prac nad oddziaływaniami międzycząsteczkowych w wodnych układach osmolitów i białek. Wykorzystałam równolegle dwa kierunki badań: spektroskopię w podczerwieni (FTIR) oraz badania wolumetryczne i akustyczne. Mając możliwość śledzenia formowania się włókien amyloidowych, postanowiłam zbadać również wpływ wytypowanych osmolitów na proces formowania się włókien białkowych. Najważniejszym wnioskiem wynikającym z analizy pomiarów spektroskopowych FTIR układów osmolit-woda-N-metyloacetamid (NMA- model białka) jest bardzo mały wpływ (lub jego brak) osmolitów stabilizujących na strukturę oscylacyjną NMA. Denaturanty natomiast wyraźnie zmieniają widma NMA, co świadczy, że oddziaływują one bezpośrednio z NMA, w przeciwieństwie do stabilizatorów. Pomiary wolumetryczne i akustyczne dla zaproponowanego układu 3-składnikowego, również wykazały wyraźne różnice dla obu typów osmolitów. Graniczne pozorne molowe ściśliwości adiabatyczne oraz współczynniki oddziaływań w modelu McMillan-Mayer'a najwyraźniej wskazują stabilizujące i destabilizujące działanie badanych osmolitów_ Badania procesu tworzenia się włókien z lizozymu białka jaja kurzego wykazują różnice w intensywności fluorescencji, rozproszeniu i morfologii struktur powstających z białka w obecności osmolitów stabilizujących lub destabilizujących.

Autorzy

Informacje dodatkowe

Kategoria
Doktoraty, rozprawy habilitacyjne, nostryfikacje
Typ
praca doktorska pracowników zatrudnionych w PG oraz studentów studium doktoranckiego
Język
polski
Rok wydania
2021

Źródło danych: MOSTWiedzy.pl - publikacja "Oddziaływania międzycząsteczkowe w wybranych układach trójskładnikowych: woda - osmolit - model łańcucha białkowego" link otwiera się w nowej karcie

Portal MOST Wiedzy link otwiera się w nowej karcie