Repozytorium publikacji - Politechnika Gdańska

Praca miala na celu określenie molekularnego mechanizmu enzymatycznej utleniającej aktywacji wymienionego związku przeciwnowotworowego w takim układzie modelowym, w którym wcześniej wykazano jego kowalencyjne wiązanie się do DNA. Badania struktur chemicznych produktów enzymatycznej aktywacji wykazały, że dwa z nich powstają w wyniku dealkilacji łańcucha bocznego cząsteczki, natomiast dwa inne w wyniku aktywacji pierścienia imidazoakrydonu. Zaproponowano, że na drodze podobnego mechanizmu zachodzą reakcje przemian tego związku w komórce, gdyż enzymy z grupy peroksydaz znajdują się również w jądrze komórkowym.

Autorzy

• prof. dr hab. inż. Jerzy Konopa link otwiera się w nowej karcie ,
• dr inż. Paweł Sowiński link otwiera się w nowej karcie ,
• prof. dr hab. inż. Zofia Mazerska link otwiera się w nowej karcie