Thermus thermophilus HB-8 jest źródłem syntazy trehalozy katalizującej konwersję maltozy. Aktywność specyficzna wytwarzania trehalozy w reakcji katalizowanej ekstraktem białek komórkowych wymienionej bakterii wynosi 0,1 U/mg białka i frakcjonowanie białek przez wysalanie siarczanem amonu powoduje około 3,5-krotne zwiększenie aktywności specyficznej. Optymalna temperatura konwersji maltozy wynosi 65 st.C i w 85 st.C zostaje zachowane około 27 % maksy-malnej aktywności. Największą produktywność syntazy trehalozy zaobserwowano podczas hodowli bakterii w 60 st.C przy 0,1-0,5 % stężeniu chlorku sodu w pożywce. Frakcjonowanie siarczanem amonu i badania aktywności preparatu względem maltotriozy, maltotetraozy i Glc-alfa-pNp wykazały, że syntazę trehalozy można oddzielić od alfa-glukozydazy poprzez wysalanie.
Autorzy
Informacje dodatkowe
- Kategoria
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Język
- angielski
- Rok wydania
- 2006
