Publications Repository - Gdańsk University of Technology

Page settings

polski
Publications Repository
Gdańsk University of Technology

Treść strony

Sources, properties and suitability of new thermostable enzymes in food processing

W niniejszym artykule przedstawiono przegląd badań wskazujących na przydatność rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i alfa glukozydazy z Thermus thermohilus do jednoetapowego wytwarzania syropów skrobiowych. Rekombinantowa beta-glikozydaza z Pyrococcus woesei może być natomiast stosowana do produkcji bezlaktozowych produktów z mleka i serwatki. Zachowanie aktywności w szerokim zakre-sie pH od 4,3 do 6,6 oraz duża termostabilność wymienionego preparatu wskazują na jego przydatność do hydrolizy laktozy w warunkach ograniczających możliwość mikrobiologicznego zanieczyszczenia podczas długotrwałej pracy reaktora z unieruchomionym enzymem. Preparaty rekombinantowej alfa-amylazy i beta-glikozydazy otrzymywano poprzez ekspresję pochodzących z Pyrococcus woesei genów kodujących wymienione enzymy w komórkach Escherichia coli. Wystarczający dla celów przemysłowych stopień oczyszczenia preparatów uzyskiwano stosując cieplną precypitację natywnych białek Escherichia coli. Otrzymana alfa-amylaza wykazuje największą aktywność w 93 C przy pH 5,6 i ma dużą termostabilność zachowując połowę maksymalnej aktywności po 11 godz. inkubacji (pH 5,6)w 90 C. Zaletą uzyskanego preparatu jest wyeliminowanie występującej w przypadku innych alfa-amylaz konieczności aktywacji solami wapnia. Alfa-glukozydaza z Thermus termophilus także nie wymaga aktywacji jonami metali i zachowuje 80 % początkowej aktywności w zakresie pH 5,8-6,9. Wskazuje to, że może być ona stosowana razem z rekombinantową alfa- amylazą.

Authors

Additional information

DOI
Digital Object Identifier link open in new tab 10.1080/10408690590957296
Category
Publikacja w czasopiśmie
Type
artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
Language
angielski
Publication year
2006

Source: MOSTWiedzy.pl - publication "Sources, properties and suitability of new thermostable enzymes in food processing" link open in new tab

Portal MOST Wiedzy link open in new tab